Особливості іммобілізації α-амілази на білкових та полісахаридних матрицях

Скорочена інформація про документ
dc.contributor.authorДзюба, Надія Анатоліївнаuk
dc.contributor.authorЗемлякова, Олена Володимирівнаuk
dc.date.accessioned2016-02-24T08:47:59Z
dc.date.available2016-02-24T08:47:59Z
dc.date.issued2015
dc.description.abstractВ статті розглядається отримання біологічно активних добавок шляхом іммобілізації α-амілази на білкових та полісахаридних матрицях. В результаті іммобілізації α-амілази на матрицях утворюються зв’язки, які можна визначити за допомогою ІЧ-спектроскопії. Розглянуто можливість використання ІЧ-спектроскопії для аналізу зв’язків при іммобілізації α-амілази на білковій та полісахаридній матрицях. Проведено глибокий аналіз зв’язків в молекулах матриць та іммобілізованного ферменту на матрицях різної природи. Визначено функціональні зв’язки за допомогою яких відбувається іммобілізація α-амілази на глютині та агарі.uk
dc.description.abstractThe disadvantages of the direct entry of enzymes and their inhibitors in humans, limiting their use are temperature and pH stability, changes in ionic strength. That’s why study of dietary supplements obtained by immobilizing enzymes and their inhibitors in protein and polysaccharide matrices are actual and prospective. Biocorrectors and matrix are substances of protein nature, as a result of immobilization they form strong electrostatic bonds and bonds that can be determined by infrared spectroscopy. The article aim is to explore the possibility of formation of α-amylase-glutin and α-amylase-agar complex using infrared spectroscopy. The infrared absorption spectrum of samples conducted in 4000 cm⁻¹ and 400 cm⁻¹ on infrared spectrophotometer FTIR-8400S of Shimadzu company. The possibility of using infrared spectroscopy to analyze the bond in the production of immobilized α-amylase on protein’s and polysaccharide’s matrixes were showed in the article. IR-spectrums of glutin, agar, native and glutin-immobilized amylase were considered. Analysis of bonds in a glutin molecules and all forms of immobilized enzyme was made. Functional bonds, which provide the α-amylase immobilization on glutin and agar were determined. It is shown, that -OH, -C=O, -NH are the most important in the formation of α-amylase-glutin and α-amylase-agar complex.en
dc.identifier.citationДзюба Н. А. Особливості іммобілізації α-амілази на білкових та полісахаридних матрицях / Н. А. Дзюба, О. В. Землякова // Вісник Нац. техн. ун-ту "ХПІ" : зб. наук. пр. Темат. вип. : Механіко-технологічні системи та комплекси. – Харків : НТУ "ХПІ". – 2015. – № 52 (1161). – С. 108-112.uk
dc.identifier.urihttps://repository.kpi.kharkov.ua/handle/KhPI-Press/19951
dc.language.isouk
dc.publisherНТУ "ХПІ"uk
dc.subjectпрофілактика захворюваньuk
dc.subjectбіологічно активні добавкиuk
dc.subjectІЧ-спектроскопіяuk
dc.subjectфункціональні продуктиuk
dc.subjectbiologically active additiveen
dc.subjectimmobilization of amylaseen
dc.subjectinfrared spectroscopyen
dc.subjectfunctional foodsen
dc.subjectglutinen
dc.subjectagaren
dc.titleОсобливості іммобілізації α-амілази на білкових та полісахаридних матрицяхuk
dc.title.alternativeFeatures of immobilization α-amylase on protein’s and polysaccharide’s matrixesen
dc.typeArticleen

Файли

Контейнер файлів
Зараз показуємо 1 - 1 з 1
Ескіз
Назва:
vestnik_KhPI_2015_52_Dziuba_Osoblyvosti.pdf
Розмір:
1.24 MB
Формат:
Adobe Portable Document Format
Завантажити
Ліцензійна угода
Зараз показуємо 1 - 1 з 1
Ескіз недоступний
Назва:
license.txt
Розмір:
11.21 KB
Формат:
Item-specific license agreed upon to submission
Опис:
Завантажити

Зібрання

Вісник № 52