Особливості іммобілізації α-амілази на білкових та полісахаридних матрицях

Abstract

В статті розглядається отримання біологічно активних добавок шляхом іммобілізації α-амілази на білкових та полісахаридних матрицях. В результаті іммобілізації α-амілази на матрицях утворюються зв’язки, які можна визначити за допомогою ІЧ-спектроскопії. Розглянуто можливість використання ІЧ-спектроскопії для аналізу зв’язків при іммобілізації α-амілази на білковій та полісахаридній матрицях. Проведено глибокий аналіз зв’язків в молекулах матриць та іммобілізованного ферменту на матрицях різної природи. Визначено функціональні зв’язки за допомогою яких відбувається іммобілізація α-амілази на глютині та агарі.The disadvantages of the direct entry of enzymes and their inhibitors in humans, limiting their use are temperature and pH stability, changes in ionic strength. That’s why study of dietary supplements obtained by immobilizing enzymes and their inhibitors in protein and polysaccharide matrices are actual and prospective. Biocorrectors and matrix are substances of protein nature, as a result of immobilization they form strong electrostatic bonds and bonds that can be determined by infrared spectroscopy. The article aim is to explore the possibility of formation of α-amylase-glutin and α-amylase-agar complex using infrared spectroscopy. The infrared absorption spectrum of samples conducted in 4000 cm⁻¹ and 400 cm⁻¹ on infrared spectrophotometer FTIR-8400S of Shimadzu company. The possibility of using infrared spectroscopy to analyze the bond in the production of immobilized α-amylase on protein’s and polysaccharide’s matrixes were showed in the article. IR-spectrums of glutin, agar, native and glutin-immobilized amylase were considered. Analysis of bonds in a glutin molecules and all forms of immobilized enzyme was made. Functional bonds, which provide the α-amylase immobilization on glutin and agar were determined. It is shown, that -OH, -C=O, -NH are the most important in the formation of α-amylase-glutin and α-amylase-agar complex.